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Wie ist ein Carrier aufgebaut? Ein Carrier ist ein Transmembranprotein, das seine Konformation (räumliche Gestalt) ändern kann. Der Carrier kann zwischen zwei Konformationen wechseln. Im Zustand 1 kann der Carrier ein Teilchen auf der Außenseite der Zellmembran binden, dann ändert er seine Konformation und geht in den Zustand 2 über. Teilchen, die von Porenproteinen oder Carrierproteinen durch die Membran transportiert werden, werden allgemein als Solute bezeichnet (Singular: Solut). Transportmechanismen Transportvorgänge. Damit grenzt man diese Transportproteine von Enzymen ab. Hier werden die zu verarbeitenden Moleküle ja als Substrate bezeichnet. Bei Transportproteinen spricht man aber besser von Soluten, denn im Gegensatz zu Substraten werden Solute durch den Transport ja nicht verändert. Zwischen diesen beiden Zuständen gibt es noch einen Zwischenzustand, in dem sich das Solut weder auf der Außenseite noch auf der Innenseite der Membran befindet. Wenn der Zwischenzustand durchlaufen wurde, befindet sich das Solut auf der Innenseite der Membran, und der Carrier löst die Bindung zu diesem Teilchen auf.
Während des Transportvorgangs binden Carrier spezifisch durch schwache nichtkovalente Wechselwirkungen an ihre Substrat-Moleküle und schleusen sie durch die Membran, ohne sie chemisch zu verändern. Sie katalysieren somit eine Ortsveränderung des Substrates und unterliegen den Gesetzen der Enzymkinetik
Der Wasserhaushalt höherer Organismen wird aktiv durch die Klasse der Aquaporine reguliert, wobei in Menschen mehr als 150 l pro Tag bewegt weden. Die Genetik von Proteinen, die Stoffaustausche durch Membranen ermöglichen, ist in vielen Organismen untersucht. Strukturbestimmungen von Membranproteinen sind jedoch vergleichsweise schwierig, da bisher nur wenige solcher Proteine (oder durch Engineering modifizierte) kristallisiert werden konnten. Einige Daten wurden auch durch Kernspinresonanzuntersuchungen an gelösten Proteinen gewonnen. Die strukturell bekannten (meist bakteriellen) Vertreter solcher Proteinklassen sollen hier vorgestellt werden. Transport mittels carrier und poren von. Eine Klassifizierung der Proteine kann nach verschiedenen Gesichtspunkten erfolgen: Funktionell können die Diffusion oder eine erleichterte Diffusion oder ein aktiver Transport kleiner Moleküle ermöglicht werden. Für letzteren ist die Koppelung eines energieliefernden Vorganges (evtl. ein gegenläufiger Transport) nötig. Eine andere Einteilung orientiert sich schlicht an dem bewegten Stoff, z. Glucose-Transporter.
Aufgrund der physikalischen Beschaffenheit können trimer angeordnete Porine von monomeren Kanälen oder Bindeprotein-Systemen abgegrenzt werden. Schließlich unterscheidet man Systeme, die Stoffe unverändert passieren lassen von solchen, die beim Transport chemisch modifizieren wie das Phosphoenolpyruvat:Zucker Phosphotransferase-System. Auch die Genetik darf nicht fehlen: Proteine mit Sequenzhomologie, aber verschiedenen Transportaufgaben werden zu Familien zusammengefaßt. PhoE-Trimer aus Escherichia coli Der Nutzen einer Membrandurchlässigkeit kann durchaus höchst einseitig sein: Toxine z. führen zur Freisetzung von Zellinhaltsstoffen, die von dem Toxinproduzenten zum Schaden der durchlöcherten Zelle konsumiert werden. Andererseits kann die antibiotische Wirkung solcher Substanzen auch therapeutisch genutzt werden. Organische Chemie: Schmelz- und Siedebereiche von Fetten und Ölen. Bakterielle Toxine und Porine unterscheiden sich von anderen Membranproteinen durch ihren Aufbau. Die von ihnen gebildeten Kanäle werden durch eine aus beta-Strängen gebildete Faß-Struktur ermöglicht.
Diese Kanäle haben relativ große Durchmesser und keine große Spezifität hinsichtlich der durchgelassenen Substanzen. Porine finden sich auch in Mitochondrien und Chloroplasten. Bei Bakterien mit doppelter Membranhülle und dazwischenliegendem periplasmatischen Raum sind die Porine in der äußeren Membran lokalisiert. Spezifische Transportsysteme, die auch gegen Konzentrationsgradienten arbeiten können, sind in der inneren Cytoplasmamembran zu finden. Transport mittels carrier und poren deutsch. Diese Proteine haben eine helicale Struktur. LamB-Pore mit Maltohexaose und Wasser (Schnittbild) aus Escherichia coli Hier geht es weiter zu Strukturdetails: Benutzungshinweis: maximieren Sie das sichtbare browser-Fenster (nicht benötigte Status/Task-Leisten ausschalten oder Automatisch im Hintergrund, Bildschirmauflösung 1024x768) Literatur: D Rentsch et al, Structure and function of plasma membrane amino acid, oligopeptide and sucrose transporters from higher plants, J. Membrane Biol. 162 (1998) 177-190 P Agre et al, The aqua porins - blueprints for cellular plumbing systems, J. Biol.